Selamat Datang

Semoga blog ini bermanfaat, oleh Ita Trie Wahyuni
"Seorang PEMENANG tidak akan pernah MENYERAH, karena hanya yang MENYERAH tidak akan pernah MENANG"

Wednesday, October 3, 2012

Laporan Kimia Dasar II Ikatan Peptida


BAB 1
PENDAHULUAN

1.1  Latar Belakang
Protein (protos yang berarti “paling utama”) adalah senyawa organic kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer – monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilang unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai peptida.
Protein banyak terkandung didalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya secara umum sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya. Karena itu berfungsi untuk memperbaiki sel – sel tubuh yang rusak dan suplay nutrisi yang dibutuhkan tubuh maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan hal – hal yang berkaitan dengannya.
Oleh karena itu, hal yang melatar belakangi praktikum ini adalah untuk mengetahui adanya ikatan peptide dengan reaksi biuret dan ninhidrin, untuk mengetahui adanya asam amino dengan reaksi biuret dan ninhidrin, untuk mengetahui hal – hal yang dapat merusak protein (mendenaturasi).
Oleh karena itu perlu dilakukanya percobaan ini mengingat pentingnya struktur protein dalam senyawa organic yang digunakan dalam kehidupan sehari – hari.

1.2  Tujuan Percobaan
-          untuk mengathui adanya ikatan peptida dengan menggunakan pereaksi biuret dan ninhidrin.
-          Untuk mengetahui adanya asam amino dengan menggunakan pereaksi biuret dan ninhidrin.
-          Untuk membuktikan dan mengetahui hal – hal yang dapat mendenaturasi protein (merusak protein).
-          Untuk mengetahui perubahan yang terjadi ketika protein ditambahkan dengan jahe.



























BAB 2
TINJAUAN PUSTAKA

Peptida dan protein merupakan poliner kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digongkan sebagai polipeptida. Semua bukti yang ada membuktikan bahwa asam amino pada protein mempunyai konfigurasi –L dan ikatan amida hanya terbentuk antar gugus amino alfa dan gugus karboksil –alfa dari asam amino yang bersangkutan.
Oleh karena sifat umum peptida dan protein secara menyeluruh diuraikan dalam buku ajaran umum biokimia dan bahkan dibahas lebih luas dan mendalam dalam beberapa buku acuan atom yangterdekat pada akhir, maka pembahasan ini akan dibatasi pada sifat yang lebih khusus dari peptida dan protein.
(Fessenden 1982)
            Asam amino bertautan dalam peptida dan protein lewat iktan amda diantara gugus karbonil dari satu asam amino dan gugus amino α dari asam amino lainnya. Emil Fischer, yang pertama kali menganjurkan struktur ini, menyebut ikatan amida ini sebagai ikatan peptide (peptide bond). Suatu molekul yang mengandung hanya dua asam amino yang bertautan (singkatan digunakan untuk asam amino) dengan cara ini ialah suatu dipeptida.






Berdasarkan komversi ikatan peptide ditulis dengan asam amino yang mempunyai gugus +NH3 bebas disebelah kiri dan asam amino dengan gugus CO2- bebas di sebelah kanan asam amino ini masing – masing dinamakan asam amino ujung-N dan asam amino ujung C.
(harlokh Hart 2003)
            Begitu kita mengetahui urusan asam amino dalam peptide atau protein. Kita beradadalam posisi untuk mensintesisnya dari asam amino penyusunnya. Mengapa kita ingin melakukan hal ini ? ada beberapa ulasan. Contohnya, kita mungkin berharap untuk memodifikasi struktur peptide tentu dengan membandingkan sifat dari zat sintetik dan zat alami, atau kita mungkin ingin mengkasi efek subtitusi satu atom terhadap sfat biogis. Suatu peptide atau protein, protein termodifikasi seperti ini dapat sangan berharga untuk mengobati penyakit atau untuk memahami bagai mana protein berfungsi.
            Banyak metode yang telah dikembangkan untuk menautkan asam amino degan cara terkendali. Caranya memerlukan strategi yang cermat. Asam amino memiliki dwifungsi, untuk menentukan gugus karboksil dari suatu asam amino dengan gugus amino dari asam amino kedua. Pertama – tama kita harus membuat setiap senyawa dengan melindungi gugus amino dari asam amino pertama dan gugus karboksil dari asam amino kedua.










Dengan cara ii, kita dapat mengendalikan penautan kedua asam amino sehingga gugus karboksil dari aa1 bergabung dengan gugus amino dari aa2


           

Sesudah ikatan polipeptida terbentuk, kita harus mampu melepas gugus pelindung dibawah kondisi yang tidak menghidrolisis ikatan peptide atau jika ada asam amino lagi yang akan ditambah pada rantai, kita harus mampu secara selektif mengambil satu dari dua gugus pelindung dari peptide yang berpelindung ganda sebelum menggabungkan asam amino berikutnya. Semua ini akan sangat rumit dan merupakan proses yang sangat rumit dan merupakan proses yang membosankan. Namun demikian, metode ini telah digunakan oleh Vincent de Vigneard dan sesacwatnya untuk mensintesis Oksitosin dan Vasopresin. Yaitu polipeptida alami pertama yang disintesis di laboratorium.
(Abdul Hamid A. Toha 2001)
            Sudah dapat dipastikan bahwa jumlah peptide murni yang telah diisolasi dari tumbuhan tinggi hanya merupakan bagian kecil saja dari peptide tumbuhan, jadi sejumlah besar senyawa yang positif dengan ninhidrin, tidak tahan asam, dan belum teridentifikasi telah teridentifikasi dalam tubuh dengan cara kromatografi mungkin saja sebagian besar dari senyawa tersebut peptide baru.
            Semus system kehidupan mengandung sejumlah besar proton yang berbeda. Perbedaanya mungkin terdapat pada susunan asam amino, urutan asam amino kandungan non-asam amio, bobot molekul dan pada factor yang menentukan konfirmasi protein untuk menentukan struktur protein tertentu kita harus memisahkan protein itu dari bahan non protein dan dari protein yang lain. Ini kadang – kadang merupakan tugas yang sangat berat, dan kita harus menggunakan sejumlah criteria berbeda untuk menetapkan kehomogenannya.
            Kerumitan dan keragaman protein telah mendorong diciptakannya berbagai bahan penggolongan walaupun hanya berhasil sebagian, protein tumbuhan telah dikelompokan berdasarkan sumber jadi ada protein biji atau protein daun. Ini dibagi lebih lanjut menjadi protein embrio dan protein endosperm pada protein biji dan protein kloroplas untuk proein daun. Protein biji ditinjau ulang dalam protein dan sebagai sumber makanan potensial dalm bagan penggolongan lain didasarkan pada pengelompokan menjadi protein sederhana, yaitu protein yang pada hidrolisis hanyamenghasilkan asam amino alfa dan protein konjugasi, yaitu protein yang pada hidrolisis menghasilkan asam amino dan senyawa lain. Aanak golongan utama protein disenaraikan dibawah (‘Penggolongan Osborne’). Akan tetapi harus diingat bahwa beberapa protein tidak dapat dimasukan kedalam salah satu anak golongan dengan pas. Misalnya, mungkin saja terdapat rentang kelarutan yang sinambung antara albumin dan globulin, begitu juga antara glutelin dan prolamin.
-          albumin
albumin ialah protein yang tidak larut dalam air dan dalam larutan garam encer serat dapat terkonjugasi jika dipanaskan. Contoh Albumin ialah (Eukosin dari gandum)
-          Globulin
Glubulin ialah protein yang tidak larut dala air tetapi larut dalam larutan garam encer. Globulin tersebar dalam biji tumbuhan sayur dan telah dipelajari secara luas dalam polong – polongan.
-          Glutelin
Glutelin adalah protein yang tidak larut dalam semua pelarut yang netral tetapi larut dalam basa dan asam yang sangat encer. Contohnya ialah glutelin dari gandum dan orizeniiiiin dari beras.
-          Prolamin
Prolamin ialah protein yang tidak larut dalam air tetapi larut dalam etanol 70 – 80 %. Contohnya ialah zein dari jagung, gliadin dari gandum avenin dari avena sativa dan hordein dari barli (Hordeum sp.). kelarutan aneh protein ini barangkali disebabkan oleh kadar prolina yang tinggi kelarutan prolina sendiri dalam etanol tinggi luar biasa. Kadar glutamine yang ting tinggi juga bersifat khas.

-          Histon
Histon adalah protein bersifat basa, keberadaanya berkaitan dengan DNA dan mempunyai cirri khas persentase lisina atau orginina tinggi, histon mungkin berperan penting pada pengaturan fungsi asam nukleat. Histon yang terdapat dalam berbagi organ pada tumbuhan yang sama sangat mirip dan bahkan ada keserupaan itu pada tumbuhan yang spesiesnya berbeda akan tetapi terdapat perbedaan yang terlihat antara histon sitoplasma, kloroplas dan histon mitokondria, dari sumber yang sama. Histon tumbuhan dan histon hewan telah dibandingkan pula secara luas.
            (hart Harold 2003)
            Protein umumnya terbagi kedalam dua golongan utama serat (fibereus) atau globural (membulat). Protein serat (Fibroas Proten) ialah material structural hewan dan dengan demikian bersifat tidak larut dalam air. Selanjutnya, protein serat terbagi lagi menjadi tiga katagori umum, keratin yang menyusun jaringan pelindung, seperti kulit, rambut, bulu, cakar dan kuku. Kolagen yang berbentuk jaringan ikat, seperti tulang rawan tendon, dan pembuluh darah dan sutera (silk) seperti fibroin dari sarang laba – laba dari koten (kepompong).
            Kratin dan kalogen memiliki struktur helit, sedangkan sutera struktur lembar terlipat.
            Protein globural sangat berbeda dengan proten serat. Protein ini cenderung larut dalam air dan bentuknya hamper membalut, sebagaimana tersirat dari namanya. Protein globural bukanlah protein structural tetapi memiliki berbagai fungsi biologis lainnya. Contohnya ialah enzim (katalis biologi), protein pengangkat (transport protein) mengangkut molekul –molekul kecil dari satu bagian tubuh kebagian lainnya. Misalnya hemoglobin yang mengangkut oksigen dalam darah atau protein penyimpan. Protein globural memiliki lebih banyak asam amino dengan rantai samping polar.
(Fessenden 1982)



BAB 3
METODOLOGI PERCOBAAN

3.1 Alat dan Bahan
3.1.1 Alat
-     Tabung Reaksi
-     Pipert tetes
-     Water Bath
-     Gelas ukur
-     Batang pengaduk
-     Rak tabung
-     Gelas kimia
3.1.2 Bahan
-     Biuret
-     Ninhidrin
-     Putih telur
-     Alannin
-     Ekstrak jahe (enzim proteinase)
-     Perasan air tahu
-     Telur keong
-     Susu
-     HNO3
-     Serin
-     Aquadest

3.2 Prosedur Percobaan
a.   Reaksi Ninhidrin
- 1 pipet putih telur ditambahkan 2 tetes ninhidrin.
- Dilakukan perlakuan yang sama untuk bahan susu sapi, telur keong, alanin, serin dan sample perasan air tahu kemudian ditambahkan dengan 2 tetes ninhidrin.
-  Diamati perubahan yang terjadi
b.   Reaksi Biuret
      -  Diambil 1 pipet putih telur ditambahkan 2 tetes biuret diamati
      -  Dilakukan perlakuan yang sama untuk bahan – bahan susu sapi, telur keong, alanin, serin dan sample perasan air tahu kemudian ditambahkan biuret
      -  Diamati perubahan yang terjadi
c.   Denaturasi
      -  Diambil 1 pipet putih telur dipanaskan
      -  Diamati
      -  Diambil 1 pipet susu dipanaskan kemudian
      -  Diamati
      -  Diambil satu pipet putih telur ditambahkan 5 tetes larutan asam HNO3 diamati perubahan yang terjadi
      -  Diambil 1 pipet susu ditambahkan 5 tetes larutan asam HNO3 diamati perubahan yang terjadi
d.   Hidrolisis
      -  Diambil 2 pipet ekstrak jahe ditambahkan 1 pipet susu sapi didiamkan selama 5 menit ditambahkan ninhidrin dipanaskan, diamati
      -  Diambil 2 pipet ekstrak jahe ditambahkan 1 pipet susu sapi selama 5 menit didiamkan kemudian ditambahkan biuret dipanaskan diamati perubahan yang terjadi
      -  Dipanaskan 2 pipet ekstrak jahe dipanaskan ditambahkan 1pipet susu ditambahkan ninhidrin kemudian dipanaskan diamati
      -  Diambil 2 pipet ekstrak jahe dipanaskan ditambahkan 1 pipet susu ditambahkan biuret kemudian dipanaskan diamati
      -  Diambil 2 pipet ekstrak jahe didinginkan ditambahkan 1 pipet susu ditambahkan ninhidrin dipanaskan diamati perubahan yang terjadi
      -  Diambil 2 pipet ekstrak jahe didinginkan ditambahkan 1 pipet susu ditambahkan biuret dipanaskan diamati perubahan yang terjadi.
BAB 4
HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan
Perlakuan
Pengamatan
A
- 1 pipet putih telur + 2 tetes ninhidrin
- 1 pipet telur keong + 2 tetes ninhidrin
- 1 pipet susu sapi + 2 tetes ninhidrin
- 1 pipet perasan tahu + 2 tetes ninhidrin
- 1 pipet alanin + 2 tetes ninhidrin
- 1 pipet serin + 2 tetes ninhidrin
B
- 1 pipet putih telur + 2 tetes biuret
- 1 pipet telur keong + 2 tetes biuret
- 1 pipet susu sapi + 2 tetes biuret
- 1 pipet perasan tahu + 2 tetes biuret
- 1 pipet alanin + 2 tetes biuret
- 1 pipet serin + 2 tetes biuret
C
- 1 pipet putih telur dipanaskan

- 1 pipet susu sapi dipanaskan

- 1 pipet putih telur ditambahkan 5 tetes   HNO3
- 1 pipet susu ditambahkan 5 tetes HNO3


D
- 2 pipet ekstrak jahe + 1 pipet susu diamkan + ninhidrin dipanaskan
- 2 pipet ekstrak jahe + 1 pipet susu diamkan + biuret dipanaskan
- 2 pipet ekstrak jahe + 1 pipet susu diamkan + ninhidrin dipanaskan
- 2 pipet ekstrak jahe dipanaskan + 1 pipet susu ditambahkan ninhidrin dipanaskan
- 2 pipet ekstrak jahe dipanaskan + 1 pipet susu + biuret
- 2 pipet ekstrak jahe didinginkan + 1 pipet susu + biuret dipanaskan


Tidak bereaksi
Tidak bereaksi
Tidak bereaksi
Tidak bereaksi
Larutan bening keunguan
Larutan bening keunguan

Larutan kental keunguan
Larutan kental orange keunguan
Larutan putih kental keunguan
Larutan putih keunguan
Tidak bereaksi
Tidak bereaksi

Terlihat partikel – pertikel kecil ketika dikocok (rusak)
Terlihat partikel – pertikel kecil ketika dikocok (rusak)
Puith telur menggumpal

Susu rusak menggumpal



Larutan berubah menjadi ungu kebiruan
Tidak bereaksi

Larutan berubah menjadi ungu kebiruan

Tidak bereaksi

Larutan berubah menjadi ungu kebiruan
Tidak bereaksi

4.2 Reaksi – reaksi
Reaksi protein (putih telur, telur keong, susu sapi, perasan tahu) dengan biuret











Atau












Reaksi Alanin & Serin dengan : Biuret

Reaksi Protein (Telur Keong, Putih telur, Susu sapi, Perasan Tahu) dengan Ninhidrin






Reaksi Asam Amino (Alanin dan Serin) dengan ninhidrin















Reaksi protein dengan HNO3








Reaksi enzim protease dengan protein menjadi Asam Amino, Asam Amino direaksikan dengan ninhidrin (biuret)











Asam Amino dengan Biuret




4.3 Pembahasan
            Asam amino sesuai dengan namanya terdiri dari gugus asam (COOH) dan gugus amin (-NH2). Jika protein dihidrolisis didapatlah asam amino α artinya gugus amino berada pada atom karbon ALFA (α) yaitu disebelah gugus karboksi, dengan struktur :




            Suatu protein adalah biopolimer yang terdiri atas banyaknya asam amino yang berhubungan satu dengan lainnya lewat ikatan amida (peptida) sedangkan ikatan peptida itu terbentuk akibat ikatan amida yang manautkan dua asam amino antara gugus (NH2) dari asam amino yang satu dengan gugus karbonil (COOH) dari asam amino yang lain. Seperti gambar sibawah ini :
 









Asam amino bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam maupun basa. Sehingga bila direaksikan dengan asam maka asam amino akan bermuatan positif (kation) bila direaksikan dengan basa maka asam akan bermuatan negatif (anion).
            Ada beberapa macam asam amino, dibawah ini disebutkan 20 asam amino beserta struktur dari masing – masing asam amino tersebut

1 Glisin                                                          12. Tirosin
                                                                      




2. Alanin                                                        13 Triptofan


                                                                        





3. Valin                                                           14. Asam Aspartat

     



4. Leusin                                                         15. Asam Glutamat

                                                                       



5. Iso leusin                                                    16. Asparagina



     



6. Serin                                                            17. Glutamina

                                                                 



7. Treonin                                                        18. Lisina

                                                                 



8. Sistein                                                          19. Arginin


                                                                       





9. Metionin                                                      20. Histidina


    




10. Prolin








11. Fenilalanin







            Asam – asam amino penyusun protein dapat juga digolongkan berdasarkan kemampuan sintetsis tubuh manusia dan hewan (tumbuhan dapat mensintesis semua asam amino) yaitu asam amino esensial yaitu asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh sehingga mutlak didapat dari makanan contohnya, triptofan, fenik alanin, lisin, treonin, zalin, metionin, leusin dan iso leusin ; dan ada pula asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh manusia dan hewan yaitu asam aminno non esensial. Asam amino ini juga terdapat dalam makanan sebagai sumber nitrogen contohnya : glisin, serin, sistein, asparagin, glutamin.
            Protein sangat cenderung mengalami beberapa bentuk perubahan yang dinyatakan sebagai denaturasi. Perubahan – perubahan mana disebabkan pekanya protein terhadap panas, tekanan yang tinggi, alkohol alkali, urea, KI dan asam. Dan pereaksi – pereaksi lainnya. Denaturasi sering meliputi perubahan – perubahan kimia dalam molekul protein disebabkan rusaknya unsur – unsur hidrogen tertinggi dari protein.
            Pada percobaan pertama susu sapi yang ditetesi ninhidrin lama kelamaan tidak bereaksi, juga terhadap protein lain seperti putih telur, telur keong dan perasan tahu. Alanin dan serin setelah ditetesi ninhidrin mengalami perubahan warna menjadi ungu, hal ini disebabkan ninhidrin merupakan zat yang berfungsi untuk mendeteksi suatu asam amino. Ninhidrin tidak dapat bereaksi dengan protein dikarenakan protein bukan asam amino tunggal protein memiliki 2 asam amino yang terhubung disebut ikatan peptida.
            Pada percobaan kedua ketika serin dan alanin ditetesi dengan biuret tidak terjadi perubahan warna pada putih telur, susu sapi, telur keong dan perasan tahu ditetesi pereaksi biuret terjadi perubahan warna menjadi ungu, untuk telur keong menjadi orange keunguan hal ini disebabkan protein yang terkandung dalam putih telur dan lain – lain dapat bereaksi dengan biuret sedangkan alanin dan serin merupakan asam amino sehingga tidak dapat bereaksi dengan biuret. Biuret tidak dapat bereaksi dengan asam amino dikarenakan asam amino tidak memiliki ikatan peptida (protein), sedangkan biuret bereaksi dengan protein untuk membuktikan adanya ikatan peptida (protein).
            Pada percobaan ketiga denaturasi protein ketika susu sapi dan putih telur dipanaskan protein menjadi rusak susu sapi dan putih telur menggumpal karena ikatan peptida pada protein terputus. Sedangkan putih telur dan susu sapi setelah ditambahkan HNO3, juga mengalami perubahan menjadi menggumpal hal ini disebabkan ion – ion H+ dari asam (HNO3) menyerang ion – ion asam amino dari protein. Fungsi perlakuan percobaan ini adalah untuk membuktikan bahwa dengan pemanasan dan penambahan asam dapat menyebabkan terjadinya denaturasi pada protein.
            Percobaan keempat hirolisis, pertama –tama ekstrak jahe ditambahkan susu kemudian didiamkan selama 5 menit bila ditambahkan ninhidrin kemudian dipanaskan terjadi perubahan menjadi larutan ungu kebiruan hal ini dikarenakan setelah dicampur dengan jahe susu sapi berubah pecah menjadi asam amino hal ini dikarenakan jahe memiliki enzim protease yang dapat memecah protein menjadi asam amino, sedangkan jika ditambahkan dengan biuret tidak bereaksi karena susu sapi sudah dipecah menjadi asam amino sehingga tidak terdapat lagi protein didalamnya. Kedua, ekstrak jahe dipanaskan kemudian ditambahkan ninhidrin dan biuret kemudian diamati, yang terjadi campuran hanya bereaksi dengan ninhidrin dikarenakan protein telah direaksikan dengan enzim yang ada pada jahe sehingga merubah protein menjadi asam amino, dan mengakibatkan hanya ninhidrin yang dapat bereaksi sedangkan biuret tidak. Ketiga, ekstrak jahe didinginkan ditambah dengan susu sapi, lalu didiamkan setelah itu ditambahkan ninhidrin dan biuret, pada ninhidrin terjadi perubahan warna ungu kebiruan sedangkan pada biuret tidak terjadi apa – apa. Pada percobaan ini dilakukan tiga tahap agar kita mengathui reaksi yang terjadi pada suhu kamar, dengan pemanasan dan pada suhu dibawah (dingin) sehingga reaksi yang baik didapat ketika pemanasan karena enzim yang ada pada jahe dapat cepat memecah ikatan peptida (protein) pada susu sapi lebih cepat. Fungsi pemanasan dan pendinginan pada reaksi hirolisis protein adalah fungsi pendinginan agar enzim protease tidak bekerja atau in aktif, jika dengan pemanasan dengan suhu tinggi untuk mendenaturasi protein lebih cepat. Sedangkan dilakukan pada suhu kamar agar enzim protease bekerja sehingga mampu menghidrolisis protein menjadi asam amino.
            Jahe memiliki enzim protease 2,26 % yang dapat memecah protein menjadi asam amino dan enzim lipase yang dapat memecah lemak. Kandungan kimia jahe itu sendiri antara lain : minyak atsiri, dumar, mineral sineol, kallendren, kumker, borneol, zinggiberin, zingiberol, gigerol (pada bagian – bagian merah), zingeron, lipidas, asam aminos (enzim protease), vitamin A, B, C, protein minyak jahe berwarna kuning kental. Minyak ini banyak mengandung terpen, fallandren, dextro kamfer, bahan sesquiterfen, yang  dinamakan zingeberen zingeron, dumar, pati (www.sendokgarpu.com)
            Protein – protein menunjukan perbedaan – perbedaan dalam reaksi kimia. Meskipun demikian proton kebanyakan menunjukan sifat – sifat dari senyawa amfoter, yaitu membentuk garam – garam baik dengan menggunakan larutan – larutan asam atau basa atau dengan enzim – enzim. Ternyata bahwa hidrolisis protein didahului dengan pecahnya molekul – molekul menjadi zat – zat yang lebih sederhana (pepton). Hidrolisis yang sempurna dari protein sederhana memberikan campuran dari asam –asam amino. Semua protein dapat dihidrolisis oleh larutan – larutan berair dari asam – asam amino yang mempunyai struktur RCH.(NH2)COOH.
            Asam – asam amino merupakan senyawa –senyawa kristalin yang tak berwarna, laruta dalam air (kecuali sistein dan tirosin) mereka pada umunya larut dalam alkohol encer, tidak larut dalam alkohol absolute, asam – asam amino bersifat Zwitterion yang 50% asam – asam amonia lebih berada dalam bentuk dipolar dimedium listrik asam – asam amonia bergerak ke katoda dalam larutan – larutan asam dan kearah anoda dalam larutan basa.




BAB 5
PENUTUP

5.1 Kesimpulan
            Pada percobaan ini dapat disimpulakan sebagai berikut :
-          Untuk mengetahui adanya ikatan peptida digunakan protein dan asam amino dengan pereduksi ninhidrin dan biuret
a.       Reaksi protein (susu sapi, putih telur, telur keong dan perasan tahu dengan biuret bereaksi membuktikan adanya ikatan peptida dengan ninhidrin tidak.
b.      Reaksi asam amino (serin dan alanin) dengan biuret tidak bereaksi karenakeduanya asam amino.
-          Untuk mengetahui adanya asam amino sigunakan pereaksi ninhidrin dan biuret.
a.       Reaksi asam amino serin dan alanin dapat bereaksi dengan ninhidrin membuktikan adanya asam amino.
b.      Reaksi asam amino serin dan alanin tidak bereaksi dengan biuret.
-          Hal - hal yang dapat mendenaturasi protein adalah
a.       Ketika adanya penambahan asam kuat.
b.      Protein (susu sapi)(putih telur) menjadi rusak.
c.       Ketika dilakukan pemanasan protein menjadi rusak karena ikatan peptida terputus.
-          Ketika ditambahkan protein dengan jahe terjadi perubahan struktur menjadi asam amino karena jahe memiliki enzim protease yaitu enzim yang dapat memecah protein menjadi asam amino.

5.2 Saran
            Dalam percobaan pembuktian asam amino baiknya menggunakan jenis – jenis asam amino lainnya, seperti fenil alanin dan firotesin.

DAFTAR PUSTAKA

A. Toha. Abdul hamid. 2001. Biokimia Metabolisme Biomolekul. Alfabeta: Manokrawi
Hart, Harold. 2003. Kimia Organik Edisi II. Erlangga: Jakarta
Joan R, Fessenden. 1982. Kimia Organik. Erlangga: Jakarta


�H

No comments:

Post a Comment